Když enzymy nelžou

Když enzymy nelžou_1.jpg

Douglas D. Axe
Biologic Institute, Redmond, WA, USA

Novinky v evoluční teorii a názory na ně. Publikováno 27. dubna 2011

(Z http://www.evolutionnews.org/2011/04/when_enzymes_dont_lie046141.html přeložil M. T. - 5/2011)

Výsledky nového výzkumu zveřejněné v Bio-Complexity zpochybňují některé základní předpoklady neodarwinizmu i evoluce enzymů.

Enzymy jsou proteiny, které katalyzují reakce nutné pro život. Hrají v životě tak zásadní roli, že mnohé badatele zajímá, jak vznikly a jak se vyvinula jejich nynější struktura. Tvoří je řetězce aminokyselin, přičemž konkrétní sekvence těchto aminokyselin určuje jak příslušný trojrozměrný tvar každého proteinu, tak jeho specifickou funkci jako enzymu. Biologové rozdělují enzymy do rodin na základě podobnosti struktur. Čím jsou si struktury dvou enzymů podobnější, tím bližší je prý jejich evoluční vztah.

Všeobecně se soudí, že zmíněné enzymové rodiny vznikly procesem genové duplikace následovaným postupným rozrůzňováním příslušných přebytečných kopií. Vedly-li hromadící se mutace v takovém nadbytečném genu k přínosné změně ve fungování enzymu, byla zde prý tendence k zachování genu kódujícího onen enzym. Časem pak prý vytvořily opakované série duplikací a rozrůznění ony rozsáhlé multifunkční rodiny enzymů, které dnes pozorujeme. Aby však tohle vysvětlení platilo, musí převedení enzymů na nové funkce vyžadovat pouhých několik mutací, aby celý proces neodarwinovská evoluce vůbec zvládla.

Doug Axe a Ann Gaugerová z Biologického institutu zveřejnili nedávno článek reagující na zmíněnou převládající domněnku o tom, jak snadná je cesta ke konverzi enzymu:

„Zkoumáme zde tenhle problém tak, že se ptáme, kolik mutací je třeba k dosažení plné funkční konverze tam, kde potřebná strukturální změna je, jak známo, malá, ve srovnání se změnou běžně vyžadovanou k dosažení onoho sporného rozrůzňování.“

Jak autoři dále sdělují, nezaměřovali se „na drobné úpravy funkce jako jsou posuny v substrátových profilech, nýbrž spíše na zásadní inovace - - skoky do nového chemizmu, ke kterým muselo dojít, ale u kterých zdánlivě selhává gradualistické vysvětlení.“ Jejich záměrem nebylo stanovit, který konkrétní enzym stál u zrodu enzymu jiného, nýbrž stanovit funkční inovaci, která by měla v jedné superrodině probíhat relativně přímočaře, a pak zhodnotit, nakolik by byla tahle skromná inovace proveditelná cestou evoluce.

(substrát = látka, která je přeměňována specifickým enzymem. Pozn. překl.)

Začali rozvětvenou „superrodinou“ známou jako transferázy odvozené z pyridoxal-5‘-fosfátu (PLP). Jde o dobře probádanou rodinu enzymů sdílejících společný fold (tvar), ale katalyzujících zcela odlišné reakce. Z oné superrodiny pak vybrali dvojici enzymů velmi blízce podobných svou strukturou, funkčně však značně odlišných. Kbl2 se účastní metabolizmu threoninu (druh aminokyseliny) a BioF2 se podílí na biosyntéze biotinu. Třífázovým postupem se pak snažili zjistit, které sekvence jsou nejpravděpodobnějšími nositeli tendence k funkční změně.

(fold = výsledná terciární struktura proteinu. Pozn. překl.)

Téma pokusu zní: Kolik mutací je třeba k přeměně funkce Kbl na BioF?

Výsledky pokusu:

Mezi Kbl a BioF existuje asi 250 rozdílů v aminokyselinách. To je hodně, a patrně mnohem víc než činí minimální počet aminokyselin potřebných k tomu, aby jeden enzym začal fungovat jako enzym jiný. Aby zjistili, kolik činí tento minimální počet, provedli Gaugerová a Axe třífázový pokus. Nejprve porovnali sekvence a struktury obou enzymů, aby zjistili, které aminokyseliny jsou nejspíše rozhodující pro jejich fungování. Za druhé, provedli mutace oněch aminokyselin v BioF tak, aby se podobaly oněm v Kbl, a zkontrolovali, kolik aktivity BioF ztratil. Stanovili tři skupiny aminokyselin tvořené vždy šesti či sedmi konkrétními aminokyselinami a jednu samostatnou aminokyselinu, H152, které byly zásadní pro zajištění funkce BioF. Nakonec vyzkoušeli, zda by změna těchto skupin v Kbl ve skupiny podobné BioF umožnila zmutovanému Kbl nahradit BioF.

Když pokus skončil, ukázalo se, že vědcům by se nepodařila žádná funkční přeměna, i kdyby provedli všechny zjištěné změny včetně všech aminokyselin v aktivním poli enzymu (místě, kde se uplatňuje chemie enzymu). Gaugerová a Axe odhadují, že k tomu, aby přiměli Kbl fungovat jako BioF, by bylo třeba sedm či více mutací.

Takže o čem to všechno vypovídá?

Z výsledků tohohle pokusu vyplývají dva hlavní závěry. Na druhém místě budeme pak dále diskutovat o obecnějších důsledcích zmíněného výzkumu pro neodarwinizmus.

Prvním poznatkem bylo, že aminokyselina H152 hraje zásadní úlohu při fungování BioF. Snad nejzajímavější na tomhle zjištění je fakt, že H152 neleží v aktivním poli, nýbrž na povrchu enzymu daleko od aktivního pole. Obecně se soudí, že aktivní pole je zájmovou oblastí pro enzymy určité rodiny a zbytek enzymu („lešení“) prostě tohle aktivní pole podpírá. Závěry z pokusů však jak se zdá naznačují, že i rozdíly ve struktuře neaktivní části enzymu, ať už jsou jakkoli nepatrné, je nutno brát v úvahu, a že tyhle rozdíly mohou být důležitější než zdánlivé podobnosti.

Druhým důsledkem faktu, že nelze přeměnit funkci jednoho enzymu v jiný, je otázka, zda je neodarwinistický proces postupné přeměny (krok po kroku) jednoho enzymu v jiný skutečně reálný. Ony dva enzymy v téhle studii byly velmi podobné, ale i když budeme při odhadu počtu mutací a počtu genových duplikací velkorysí a budeme předpokládat, že se za zapojení dalšího genu neplatí ztrátou zdatnosti, nezdá se, že by zde bylo dost času na to, aby mutace takového druhu proběhly:

„…sedm je přijatelný odhad na dolní hranici počtu nukleotidů, které by bylo třeba nahradit, abychom dosáhli žádoucí přeměny…což staví zmíněnou přeměnu Kbl [na] BioF mimo dosah toho, čeho lze dosáhnout darwinovským mechanizmem.“ Použijeme-li zavedené mechanizmy a odhady, musel by uplynout čas potřebný k životu 10^30 či více generací, než by došlo k přeměně zmíněných enzymů. Takže prostě není dostatek času ani na to, aby proběhla tahle relativně malá inovace! Jak to Axe a Gaugerová trefně shrnují:

„Naše výsledky svědčí o tom, že příslušná inovace by ani zdaleka nebyla realizovatelná za celou dobu, co život na zemi existuje, a to ani za příznivých předpokladů. Uvažovaná přeměna by prostě nebyla proveditelná, a to ani za nerealisticky příznivého předpokladu, že duplikáty kbl neztratí nic ze své životaschopnosti.

A tohle přitom nejsou velké skoky či změny ve velkém měřítku, nýbrž změny drobné. Další bádání citované v článku Axeho a Gaunerové potvrdilo, jak obtížné je dosáhnout přeměny enzymů. Tohle všechno tedy zpochybňuje základní předpoklad neodarwinovského paradigmatu, že podobnost struktury či tvaru znamená snadnou přeměnu příslušných látek, a naznačuje, že pro vysvětlení přeměny funkce enzymů musíme použít paradigma odlišné.

Když enzymy nelžou_2.jpg

Takže kdybych měl darwinistické druhé , zde je problém, kterému by právě teď čelilo. Aby mohlo zavrhnout naši studii jako irelevantní, muselo by konstatovat (v podstatě), že nevidí rozpor mezi těmito dvěma hodnoceními schopností Darwinova mechanizmu:

To však není snadné konstatovat s klidným svědomím, nebo ano?

Jelikož vždycky věřilo, že údaj ve spodním obrázku je správný, moje druhé já by se velmi zdráhalo ho zavrhnout. A přece by nebylo schopno popřít to, co bije do očí. Mezi horním a spodním obrázkem existuje totiž okatý, absurdní, dokonce groteskní nesoulad. V žádném případě nemohou mít oba pravdu. Tenhle poznatek s sebou však nutně nese nepříjemné rozhodnutí.

A tady se musím přiznat, že cítím ke svému druhému nemalé sympatie. Myslím, že je to tím, co máme všichni společné.

Miluje vědu.

I já ji miluji.

Miluje příběhy.

I já je miluji.

Přiznává si, že vědecké teorie mají být podávány ve formě příběhů.

I já tak činím.

A přiznalo si, že „vědecký pokrok vyvrátil oblíbený příběh mého druhého .“

Totéž jsem učinil i já.

Odkazy:

[1] doi:10.5048/BIO-C.2010.1
[2] doi:10.5048/BIO-C.2011.1
[3] doi:10.5048/BIO-C.2010.4

PřílohaVelikost
Když enzymy nelžou.doc575.5 KB
Průměr: 3.6 (15 votes)

Bahnour

Další evoluční adept na Nobelovku: Bahnour.

"Já si syntézu aminokyselin z prebiotické polévky klidně dokážu představit" Já taky, a pak se probudím.

Navrhuji Bahnoura na Nobelovu cenu v těchto disciplinách:
1. Schopnost utajit před všemi evolucionisty velmi důležité informace o spontánní tvorbě buňky (moc by se jim ulevilo).

2. Objev základních, dosud neznámých mechanizmů chemické evoluce, mechanizmů zatím skrytých i před ateistickými nositeli Nobelových cen typu Crick, Prigogine, Monod aj. (Sir Francis Crick říká ve své knize Life Itself:
"Vznik života vypadá téměř jako zázrak, protože pro své uskutečnění vyžaduje splnění velkého množství podmínek."

3. Ohromnou schopnost kecat a kecat, plácat a plácat, žvanit a žvanit. To je také třeba ocenit. PK

Obrázek uživatele Bahnour

to Nosotonda

Ale o tom "věda" ateistů nechce slyšet. Ani nemůže, protože slouží nepřátelům víry, nepřátelům poznání a odpůrcům zdravého rozumu!
A co Váš zdravý rozum? Ještě zastáváte geocentrismus?

Já si syntézu aminokyselin z prebiotické polévky klidně dokážu představit Smile

Plácání

Jaký pokus dokazuje nedokazatelnou evoluční teorii? I Popper, na kterého se odvolávají autority v otázkách vědeckých důkazů, měl evoluční teorii na "nevyvratitelnou" ve smyslu možného vyvrácení antiteze. Tedy patřila mezi nevědecké. Ale ateistický svět to nechce slyšet.
Kreacionisti nemusí dělat pokusy, aby mohli konstatovat, že prebiotická polévka neexistovala a i kdyby existovala z minimálního pravděpodobného počtu 200 organických sloučenin by se nikdy neposkládala ani jednoduchá bílkovina. Ani dvě aminokyseliny by se neuspořádaly tak, jak je nutné pro další řetězení. To je jasné i těm, kteří mají středoškolské poznatky o organické chemii a alespoň jedenkráte měli možnost sami provádět organické syntézy.
Ale o tom "věda" ateistů nechce slyšet. Ani nemůže, protože slouží nepřátelům víry, nepřátelům poznání a odpůrcům zdravého rozumu!

Takze, ked vedci spravia za

Takze, ked vedci spravia za urcitych podmienok pokus a potvrdia tym hypotezu, je to pre kreacionismus nezmysel, lebo boli urcene podmienky. Ale ked kreacionisti spravia pokus taktiez za urcitych podmienok, tak to uz nezmysel nie je Laughing out loud

Obrázek uživatele Bahnour

zavedené mechanizmy a odhady

Použijeme-li zavedené mechanizmy a odhady, musel by uplynout čas potřebný k životu 10^30 či více generací, než by došlo k přeměně zmíněných enzymů.
Jaké mechanismy a odhady jsou "zavedené" a nejsou "zavádějicí"?

Customize This